Spin­nen wie die Spin­ne: Bio­tech-Spin­nen­sei­de gleicht dem natür­li­chen Vorbild

Ein For­schungs­team der Uni­ver­si­tät Bay­reuth hat den Pro­zess der Sei­den­her­stel­lung in der Spin­ne erst­mals ent­schlüs­selt und auch im Detail erfolg­reich nach­ge­ahmt. Die auf die­se Wei­se her­ge­stell­te bio­mime­ti­sche Spin­nen­sei­de zeigt die glei­che Belast­bar­keit wie natür­li­che Spinnenseide.

Spin­nen­sei­de ist ein tech­no­lo­gisch hoch­in­ter­es­san­tes Mate­ri­al, weil sie Festig­keit und Ela­sti­zi­tät in ein­zig­ar­ti­ger Wei­se ver­bin­det. Sie ist daher stär­ker belast­bar als alle ande­ren in der Natur vor­kom­men­den oder vom Men­schen pro­du­zier­ten Fasern. Einem For­schungs­team an der Uni­ver­si­tät Bay­reuth um Prof. Dr. Tho­mas Schei­bel ist es jetzt erst­mals gelun­gen, den Pro­zess der Sei­den­her­stel­lung in der Spin­ne voll­stän­dig zu ent­schlüs­seln und dabei die Grün­de auf­zu­klä­ren, wes­halb Spin­nen­sei­de so außer­or­dent­lich belast­bar ist. Auf­bau­end auf die­sen Ein­sich­ten in das ‚Know-how‘ der Spin­ne haben die Wis­sen­schaft­ler aus bio­tech­no­lo­gisch her­ge­stell­ten Spin­nen­sei­den­pro­te­inen Fasern ent­wickelt, die genau­so belast­bar sind wie das natür­li­che Vor­bild. In der Online-Aus­ga­be der Zeit­schrift „Advan­ced Mate­ri­als“ stel­len sie ihre For­schungs­er­geb­nis­se vor.

Bio­mime­tik in den Bay­reu­ther Laboratorien

Dem For­schungs­team am Lehr­stuhl für Bio­ma­te­ria­li­en der Uni­ver­si­tät Bay­reuth ist es gelun­gen, die in der Spin­ne ablau­fen­den Pro­zes­se nicht nur zu ent­schlüs­seln, son­dern auch in fast allen Schrit­ten nach­zu­ah­men. „Das Ergeb­nis hat uns selbst über­rascht“, berich­tet Prof. Schei­bel. „Denn die auf die­sem Weg her­ge­stell­te bio­mime­ti­sche Sei­de besitzt tat­säch­lich eine mecha­ni­sche Belast­bar­keit wie natür­li­che Spin­nen­sei­de. Damit ste­hen die Türen jetzt weit offen für das Erkun­den von Anwen­dungs­mög­lich­kei­ten, wie etwa in der Tex­til­in­du­strie oder der Medizintechnik.“

Grund­struk­tu­ren der Spinnenseidenproteine

Jede Faser aus Spin­nen­sei­de ent­hält Mil­lio­nen von Pro­te­inen, die auf ein­zig­ar­ti­ge Wei­se mit­ein­an­der ver­netzt sind. Jedes Pro­te­in besteht dabei aus drei Tei­len, aus soge­nann­ten Domä­nen: Eine lan­ge Ket­te von kur­zen, sich hun­dert­fach wie­der­ho­len­den Ami­no­säu­re­se­quen­zen bil­det die gro­ße Kern­do­mä­ne. An ihrem einen Ende befin­det sich eine Mole­kül­grup­pe, die eine freie Ami­no­grup­pe ent­hält und des­halb „N‑terminale Domä­ne“ heißt; am ande­ren Ende der Ket­te hängt eine Mole­kül­grup­pe, die wegen ihrer Car­b­o­xy-Grup­pe (COOH) als „C‑terminale Domä­ne“ bezeich­net wird.

„Die her­aus­ra­gen­den Eigen­schaf­ten der Spin­nen­sei­de resul­tie­ren aus dem Zusam­men­spiel die­ser drei Pro­te­in­do­mä­nen“, erläu­tert Prof. Schei­bel. „Dabei hän­gen die Festig­keit, Ela­sti­zi­tät und wei­te­re mecha­ni­sche Eigen­schaf­ten einer Sei­den­fa­ser ent­schei­dend davon ab, aus wel­chen Ami­no­säu­ren sich die Kern­do­mä­ne zusam­men­setzt. In die­ser Hin­sicht gibt es gro­ße Unter­schie­de von Sei­den­art zu Sei­den­art und von Spin­ne zu Spin­ne. Die C- und die N‑terminale Domä­ne sind hin­ge­gen bei allen Spin­nen annä­hernd gleich. Sie über­neh­men wich­ti­ge Steue­rungs­funk­tio­nen, wenn es dar­um geht, die ein­zel­nen Spin­nen­sei­den­mo­le­kü­le in eine reiß­fe­ste Sei­den­fa­ser zu ver­ar­bei­ten. Die Bedeu­tung die­ser bei­den Steu­er­do­mä­nen ist in frü­he­ren For­schungs­ar­bei­ten häu­fig unter­schätzt worden.“

Von der kugel­för­mi­gen Mizel­le bis zur fer­ti­gen Seidenfaser

Um Spin­nen­sei­den­fa­sern zu erhal­ten, die sich durch mecha­ni­sche Eigen­schaf­ten wie in der Natur aus­zeich­nen, muss sich der Her­stel­lungs- und Ver­ar­bei­tungs­pro­zess weit­ge­hend an der Spin­ne ori­en­tie­ren. In der Spin­ne fin­den sich die ein­zel­nen, im Drü­sen­ge­we­be ent­stan­de­nen Pro­te­ine im Spinn­drü­sen­sack zusam­men. Hier bil­den sie – wie die Bay­reu­ther Wis­sen­schaft­ler her­aus­ge­fun­den haben – kugel­för­mi­ge Struk­tu­ren (Mizel­len), die Eigen­schaf­ten von Flüs­sig­kri­stal­len auf­wei­sen. Die Kern­do­mä­nen der Sei­den­pro­te­ine sind im Inne­ren der Mizel­le platz­iert, ihre End­do­mä­nen befin­den sich hin­ge­gen an der Mizel­len­ober­flä­che. Dabei sind die C‑terminalen Domä­nen paar­wei­se ver­knüpft, wäh­rend die N‑terminalen Domä­nen lose Enden bilden.

„Die­se kugel­för­mi­ge Anord­nung der Sei­den­pro­te­in-Paa­re ist eine extrem sta­bi­le Spei­cher­form, die eine unge­woll­te Faser­bil­dung kom­plett unter­drückt“, erklärt Prof. Schei­bel. „Sie hat zugleich den Vor­teil, dass sie die Sei­den­pro­te­ine so vor­ori­en­tiert, dass sie für eine rasche Faser­pro­duk­ti­on zur Ver­fü­gung ste­hen.“ Denn sobald die Spin­ne eine Faser benö­tigt, drückt sie die Spinn­lö­sung aus dem Drü­sen­sack in den Spinn­ka­nal. Hier wer­den stö­ren­de Was­ser­mo­le­kü­le, die sich noch an den Ober­flä­chen der Sei­den­pro­te­ine befin­den, ent­fernt. Zugleich sinkt der pH-Wert, so dass die bis­her losen N‑terminalen Domä­nen der Sei­den­pro­te­in-Paa­re ihre Struk­tur schal­ter­ar­tig ändern und sich mit ande­ren N‑terminalen Domä­nen ver­klam­mern. Durch die im Spinn­ka­nal vor­herr­schen­den Scher­ver­hält­nis­se erhal­ten die ver­netz­ten Sei­den­pro­te­ine ihre end­gül­ti­ge Aus­rich­tung als Fasern. Die Spin­ne kann die Fasern dann aus dem Spinn­ka­nal her­aus­zie­hen, indem sie bei­spiels­wei­se ihre Hin­ter­bei­ne zuhil­fe nimmt.

For­schungs­för­de­rung

Die in „Advan­ced Mate­ri­als“ ver­öf­fent­lich­ten For­schungs­ar­bei­ten wur­den von der Deut­schen For­schungs­ge­mein­schaft, ins­be­son­de­re im Rah­men des an der Uni­ver­si­tät Bay­reuth ange­sie­del­ten Son­der­for­schungs­be­reichs „From par­ti­cu­la­te nano­sy­stems to meso­tech­no­lo­gy“, sowie von der Tech­no­lo­gie Alli­anz­Ober­fran­ken (TAO) geför­dert. TAO ist ein Ver­bund der Uni­ver­si­tä­ten Bay­reuth und Bam­berg sowie der Hoch­schu­len für ange­wand­te Wis­sen­schaf­ten Coburg und Hof. Die Part­ner koope­rie­ren in den Berei­chen „Ener­gie“, „Mobi­li­tät“ und „Gesund­heit“, die durch die Quer­schnitts­the­men „Mensch und Tech­nik“, „Werk­stof­fe“ und „IT/​Sensorik“ mit­ein­an­der ver­bun­den sind.

Ver­öf­fent­li­chung

Anie­la Hei­de­brecht, Lukas Eisoldt, Johan­nes Diehl, Andre­as Schmidt, Mar­tha Gef­fers, Gre­gor Lang, and Tho­mas Schei­bel, Bio­mime­tic Fibers Made of Rekom­bi­nant Spid­r­i­ons with the same Tough­ness as Natu­ral Spi­der Silk.
in: Advan­ced Mate­ri­als (2015), DOI: 10.1002/adma.201404234

Anhang: Das Struk­tur­ge­heim­nis der Spinnenseide

Das Bay­reu­ther For­schungs­team hat ent­deckt, dass die außer­or­dent­li­che Festig­keit und Ela­sti­zi­tät der Spin­nen­sei­de auf dem Auf­bau der Sei­den­pro­te­ine und ihrer unge­wöhn­li­chen Ver­net­zung beruht. Die­se Ver­net­zung beginnt, indem sich jeweils zwei Pro­te­ine par­al­lel neben­ein­an­der legen und über ihre C‑terminalen Domä­nen anein­an­der klam­mern. Die­se Klam­mer wird durch eine zusätz­li­che che­mi­sche Bin­dung ver­stärkt. So ent­ste­hen soge­nann­te Dime­re: Paa­re von Sei­den­pro­te­inen, die an ihrem einen Ende gleich­sam zusam­men­ge­bun­den sind. Die N‑terminalen Domä­nen blei­ben dage­gen zunächst part­ner­los. In genau die­sem ‚halb­ver­netz­ten‘ Zustand befin­den sich die Pro­te­ine in der Mizelle.

Im Spinn­ka­nal wird die Ver­net­zung dann ver­voll­stän­digt. Hier ändern die N‑terminalen Domä­nen ihre Struk­tur, sobald der pH-Wert sinkt. Dann fin­den auch sie einen Part­ner. Aller­dings pas­sen die N‑terminalen Domä­nen in den bereits par­al­lel ver­knüpf­ten Pro­te­ine nicht zusam­men. Zwei N‑terminale Domä­nen ver­klam­mern sich nur mit­ein­an­der, wenn sie anti­par­al­lel ange­ord­net sind; nur in die­sem Fall kön­nen ihre Struk­tu­ren – ähn­lich wie Yin und Yang – inein­an­der­grei­fen. Daher müs­sen die N‑terminalen Domä­nen der Dime­re sozu­sa­gen fremd­ge­hen und sich mit einer N‑terminalen Domä­ne aus einem ande­ren Paar ver­klam­mern. Die nun inein­an­der grei­fen­den Domä­nen sind anders als die C‑terminalen Domä­nen nicht che­misch ver­bun­den, son­dern nur phy­si­ka­lisch mit­ein­an­der vernetzt.

Die­ses unge­wöhn­li­che Ver­net­zungs­prin­zip macht aus den ein­zel­nen Sei­den­pro­te­inen eine Ket­te aus per­fekt ange­ord­ne­ten Mole­kü­len. Wenn sich die­se Ket­te fal­tet, kön­nen die Ami­no­säu­re­se­quen­zen, wel­che die Kern­do­mä­nen der ein­zel­nen Pro­te­ine bil­den, sich punkt­ge­nau anein­an­der­la­gern. Dies ist eine wesent­li­che Vor­aus­set­zung für die extre­me Belast­bar­keit der natür­li­chen Spin­nen­sei­den­fa­sern, die nun – dem ‚Know-how‘ der Spin­ne fol­gend – in Bay­reuth erfolg­reich nach­ge­baut wurde.

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