Ent­schei­den­der Schritt des Spinn­vor­gangs auf­ge­klärt: Wie spinnt die Spinne?

Wis­sen­schaft­ler der Uni­ver­si­tät Bay­reuth und der Tech­ni­schen Uni­ver­si­tät Mün­chen erfolgreich

Mikro­skop­auf­nah­me einer Faser bestehend aus dem künst­li­chen Spin­nen­sei­den­pro­te­in eADF4(C16). © John G. Har­dy, 2010, Uni­ver­si­tät Bayreuth.

Fünf­mal so reiß­fest wie Stahl und drei­mal so fest wie die der­zeit besten syn­the­ti­schen Fasern: Spin­nen­sei­de ist ein fas­zi­nie­ren­des Mate­ri­al. Doch nie­mand kann bis­her die Super-Fäden tech­nisch her­stel­len. Wie schafft es die Spin­ne, aus den im Inne­ren der Spinn­drü­se gespei­cher­ten Spin­nen­sei­den­pro­te­inen in Sekun­den­bruch­tei­len lan­ge, hoch­sta­bi­le und ela­sti­sche Fäden zu zie­hen? Die­sem Geheim­nis sind Wis­sen­schaft­ler der Uni­ver­si­tät Bay­reuth (UBT) und der Tech­ni­schen Uni­ver­si­tät Mün­chen (TUM) nun auf die Spur gekom­men. In der aktu­el­len Aus­ga­be des renom­mier­ten Wis­sen­schafts­jour­nals Natu­re stel­len sie ihre Ergeb­nis­se vor.

“Die hohe Ela­sti­zi­tät und extre­me Reiß­fe­stig­keit der natür­li­chen Spin­nen­sei­de errei­chen selbst Fasern aus rei­nem Spin­nen­sei­den-Pro­te­in bis­her nicht,” sagt Pro­fes­sor Horst Kess­ler, Carl-von-Lin­de-Pro­fes­sor am Insti­tu­te for Advan­ced Stu­dy der TU Mün­chen (TUM-IAS). Daher ist eine Schlüs­sel­fra­ge bei der künst­li­chen Her­stel­lung sta­bi­ler Spin­nen­sei­de-Fäden: Wie schafft es die Spin­ne, das Roh­ma­te­ri­al in der Spinn­drü­se in hoher Kon­zen­tra­ti­on bereit zu hal­ten und bei Bedarf in Bruch­tei­len einer Sekun­de dar­aus einen reiß­fe­sten Faden zu zie­hen? Pro­fes­sor Tho­mas Schei­bel, Inha­ber des Lehr­stuhls Bio­ma­te­ria­li­en der Uni­ver­si­tät Bay­reuth, bis 2007 an der TU Mün­chen tätig, ist dem Geheim­nis der Spin­nen­sei­den seit eini­gen Jah­ren auf der Spur.

Spin­nen­fä­den bestehen aus Eiweiß­mo­le­kü­len, lan­gen Ket­ten, die aus Tau­sen­den von Ami­no­säu­re-Bau­stei­nen auf­ge­baut sind. Rönt­gen­streu­ungs­ex­pe­ri­men­te zei­gen, dass sich im fer­ti­gen Faden Berei­che befin­den, in denen meh­re­re Eiweiß­ket­ten über sta­bi­le phy­si­ka­li­sche Bin­dun­gen mit­ein­an­der ver­netzt sind. Sie bewir­ken die Sta­bi­li­tät. Dazwi­schen befin­den sich unver­netz­te Berei­che, sie sind für die hohe Ela­sti­zi­tät ver­ant­wort­lich. In der Spinn­drü­se herr­schen ganz ande­re Ver­hält­nis­se: In einer wäss­ri­gen Umge­bung lagern hier die Sei­den-Pro­te­ine in hoher Kon­zen­tra­ti­on und war­ten auf ihren Ein­satz. Die für die festen Quer­ver­net­zun­gen ver­ant­wort­li­chen Berei­che dür­fen sich dabei nicht zu nahe kom­men, da sonst die Eiwei­ße augen­blick­lich ver­klum­pen wür­den. Es muss­te also eine Art Spei­cher­form die­ser Mole­kü­le geben.

Die sonst so erfolg­rei­che Rönt­gen­struk­tur­ana­ly­se konn­te zur Auf­klä­rung nichts bei­tra­gen, da sie nur Kri­stal­le ana­ly­sie­ren kann. Bis zu dem Moment, an dem der feste Faden ent­steht, spielt sich jedoch alles in Lösung ab. Die Unter­su­chungs­me­tho­de der Wahl war daher die Kern­ma­gne­ti­sche Reso­nanz-Spek­tro­sko­pie (NMR). An den Gerä­ten des Baye­ri­schen NMR-Zen­trums gelang es dem Bio­che­mi­ker Franz Hagn aus der Arbeits­grup­pe von Horst Kess­ler, die Struk­tur eines Regu­la­ti­ons­ele­ments auf­zu­klä­ren, das für die Bil­dung des festen Fadens ver­ant­wort­lich ist. Zusam­men mit Lukas Eisoldt und John Har­dy aus der Grup­pe von Tho­mas Schei­bel konn­te dar­über hin­aus die Wir­kungs­wei­se die­ses Regu­la­ti­ons­ele­ments auf­ge­klärt werden.

“Unter den Spei­cher­be­din­gun­gen in der Spinn­drü­se sind immer zwei die­ser Regu­la­ti­ons­be­rei­che so mit­ein­an­der ver­knüpft, dass die quer­ver­net­zen­den Berei­che bei­der Ket­ten nicht par­al­lel zuein­an­der lie­gen kön­nen,” erläu­tert Tho­mas Schei­bel die Ergeb­nis­se. “Die Ver­net­zung ist damit wir­kungs­voll unter­bun­den.” Die Eiweiß­ket­ten lagern sich dann so zusam­men, dass pola­re Berei­che außen sind und die Was­ser abwei­sen­den Tei­le der Ket­te innen. Dies stellt die gute Lös­lich­keit in der wäss­ri­gen Umge­bung sicher.

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